RNA降解体是rRNA成熟和mRNA降解过程中的一个重要的酶复合体。在以大肠杆菌为代表的革兰氏阴性菌中，RNase E是其中关键的核糖核酸酶，而RNase J作为RNase E的同功蛋白在革兰氏阳性菌的RNA加工过程中起着关键性的作用。RNase J属于β-CASP家族蛋白，同时具有核酸内切酶（endo）以及5′-3′核酸外切酶（exo）活性，在rRNA成熟和mRNA降解中起着至关重要的作用。目前，RNase J蛋白的催化及其endo/exo活性转换的机制尚不清楚。
华跃进教授团队经过三年的研究，成功结晶并解析获得了耐辐射球菌RNase J与RNA复合体的高分辨率晶体构象，并进行了相应的体内外实验验证。结果表明RNase J使用锌离子进行双金属离子催化反应；RNase J存在一个保守基序能够与底物RNA的5′端磷酸基团互作，对于反应产物的稳定有着重要的作用；同时，锰离子介导了该蛋白二聚化的过程，对调控其endo/exo活性起到了至关重要的作用。这些结果成功阐明了RNA成熟关键酶RNase J蛋白的催化和活性转换机制，并首次为细胞内高浓度锰离子调控RNA代谢相关酶活性提供了直接证据。
该研究成果论文“Structural insights into catalysis and dimerizationenhanced exonuclease activity of RNase J”已于近期在Nucleic Acids Research杂志（IF2014=8.81）上在线发表（http://nar.oxfordjournals.org/content/early/2015/05/04/nar.gkv444.full）。华跃进教授为通讯作者，赵烨副教授、博士研究生卢梅华和张慧为该论文的共同第一作者。该研究得到了国家重大研究计划和国家自然科学基金等项目的资助。
（原子核农业科学研究所）
RNA成熟关键酶RNase J蛋白的催化机制。A. RNA与侧链残基互作的电子密度图；B. RNase J 双金属离子催化反应机制。
